protein

fra Wikipedia, den frie encyklopedi
Hopp til navigasjon Hopp til søk

Et protein, vanligvis eggehvite (albumen utdatert), er et biologisk makromolekyl valgt blant aminosyrer som er bygget opp av peptidbindinger som er knyttet sammen.

Myoglobin var det første proteinet hvis romlige struktur ble avklart ved krystallstrukturanalyse .
Dette globinet fungerer som et oksygenlager i muskelceller. Dens peptidkjede med a-helixer, som består av over 150 aminosyrer, bretter seg inn i en sfærisk proteinstruktur og har en hemgruppe på hvis jernatom O 2 kan feste.

Proteiner finnes i hver celle og utgjør vanligvis mer enn halvparten av tørrvekten. [1] De fungerer som molekylære "verktøy" og, avhengig av den spesifikke strukturen, utfører de forskjellige oppgaver, for eksempel ved å muliggjøre cellebevegelser , transportere metabolitter , pumpe ioner , katalysere kjemiske reaksjoner eller gjenkjenne signalstoffer . Muskler, hjerte, hjerne, hud og hår består også hovedsakelig av proteiner.

Totaliteten av alle proteiner i et levende vesen , et vev , en celle eller et cellerom , under nøyaktig definerte forhold og på et bestemt tidspunkt, kalles et proteom .

Ords opprinnelse og historie

Gerardus Johannes Mulder

Ordet protein ble først brukt i 1839 i en publikasjon [2] av Gerardus Johannes Mulder . Denne betegnelsen ble foreslått for ham i 1838 av Jöns Jakob Berzelius , som avledet den fra det greske ordet πρωτεῖος proteios for 'grunnleggende' og 'primær', basert på πρῶτος protos for 'første' eller 'primær'. Bak dette lå den feilaktige ideen om at alle proteiner er basert på et felles grunnstoff. [3] Dette resulterte i et voldelig argument med Justus von Liebig .

Det faktum at proteiner består av aminosyrekjeder via peptidbindinger ble først mistenkt i 1902 på det 14. møtet mellom tyske naturforskere og leger, uavhengig av Emil Fischer og Franz Hofmeister , som begge holdt foredrag. Fischer introduserte begrepet peptid. [4]

Protein syntese

Byggesteinene i proteiner er visse aminosyrer kjent som proteinogene, dvs. proteinbygging, som er knyttet sammen av peptidbindinger til dannelse av kjeder. Hos mennesker er det 21 forskjellige aminosyrer - de 20 som har vært kjent i lang tid, samt selenocystein . Den menneskelige organismen er spesielt avhengig av åtte aminosyrer, fordi de er essensielle , noe som betyr at kroppen ikke kan produsere dem selv, men må ta dem inn med mat. Aminosyrekjedene kan ha en lengde på opptil flere tusen aminosyrer, hvorved aminosyrekjeder med en lengde på mindre enn ca. 100 aminosyrer omtales som peptider og bare refereres til som proteiner over en større kjedelengde. Molekylstørrelsen til et protein er vanligvis angitt i kilo-Dalton (kDa). Titin , det største kjente humane proteinet med ca. 3600 kDa, består av over 30 000 aminosyrer og inneholder 320 proteindomene .

Aminosyresekvensen til et protein - og dermed dets struktur - er kodet i deoksyribonukleinsyre (DNA). Den genetiske koden som brukes for dette har neppe endret seg under utviklingen av levende ting. I ribosomene , cellens "proteinproduksjonsmaskineri", brukes denne informasjonen til å montere en polypeptidkjede fra individuelle aminosyrer, hvorved aminosyrene som bestemmes av et kodon er koblet i sekvensen spesifisert av DNA. Bare med folding av denne kjeden i vandige cellemiljø, produserte den tredimensjonale formen deretter et spesifikt proteinmolekyl.

Det haploide menneskelige genomet inneholder rundt 20 350 proteinkodende gener - mye færre enn antatt før genomet ble sekvensert . [5] Faktisk består bare omtrent 1,5% av det totale genomiske DNA som koder for proteiner, mens resten av gener for ikke-kodende RNA , så vel som introner , regulatorisk DNA og ikke-kodende deoksyribonukleisk sammensetning . [6] Siden mange av de proteinkodende genene - for eksempel gjennom alternativ spleising av det primære transkriptet ( forløper -mRNA ) til et gen - produserer mer enn ett protein, inneholder menneskekroppen langt mer enn 20 350 forskjellige proteiner. I tillegg kjenner vi nå proteiner hvis dannelse går tilbake til eksoner av gener eller gensegmenter i romlig fjerne kromosomområder, noen ganger til og med forskjellige kromosomer . [7] Den tradisjonelle en-gen-ett-enzym-hypotesen (også: en-gen-en mRNA- en proteinhypotese) er ikke lenger holdbar for høyere organismer i dag. [8] [9]

Proteinstruktur

Antall aminosyrer involvert

En tetrapeptid (slik som Val - Gly - Ser - Ala ) med grønn merket N-terminalt α-aminosyre (i eksempelet: L -Valin ) og blå merkede C-terminale α-aminosyre (i eksempelet: L-alanin )
Søylediagram som viser antall kjente proteiner med et bestemt antall aminosyrer. De vanligste proteinene er 100 til 300 aminosyrer.

Små peptider kalles oligopeptider , hvorved dipeptider består av bare to aminosyrer , tripeptider av tre, tetrapeptider av fire aminosyrer, etc. Større peptider med mer enn ti aminosyrer kalles polypeptider . De fleste proteiner er kjeder med 100 til 300 aminosyrer, sjelden mer enn tusen (se stolpediagram). Det største kjente proteinet består av en kjede med over 30 000 peptidbundne aminosyrer og finnes i muskelceller : titin .

Proteiner trenger en viss størrelse for å fungere. Oligopeptider kan brukes som signalsubstanser - for eksempel som hormoner eller nevrotransmittere - men mer enn 50 aminosyrer er vanligvis nødvendige for at et enzym skal fungere. Et protein kan ikke inneholde et ubegrenset antall aminosyrer, bare hvis det bare er en begrenset mengde aminosyrer tilgjengelig. I tillegg er tiden det tar å sette sammen en aminosyrekjede avhengig av antall aminosyrer (se proteinbiosyntese ).

Romlig struktur

De fire nivåene av proteinstruktur, fra topp til bunn: primær struktur, sekundær struktur (β-ark til venstre, α-helix til høyre), tertiær og kvartær struktur.

Den romlige strukturen bestemmer hvordan proteinene fungerer. Proteinstrukturen kan beskrives på fire nivåer:

  • Sekvensen til de enkelte aminosyrene i en polypeptidkjede kalles den primære strukturen til et protein. Enkelt sagt kunne man tenke seg en kjede der hver kjedeledd representerer en aminosyre (notasjon fra amino / N- til karboksy / C-terminalen: AS 1 –AS 2 –AS 3 –AS 4- …). Den primære strukturen beskriver bare aminosyresekvensen , men ikke den romlige strukturen til proteinet. Dette inkluderer også signalsekvensen .
  • Sekundær struktur er sammensetningen av proteinet fra motiver som forekommer spesielt ofte for den romlige oppstillingen av aminosyrene. Det skilles mellom følgende strukturtyper: α-helix , β-sheet , β-loop , β-helix og uordnede, såkalte random coil strukturer . Disse strukturene skyldes hydrogenbindinger mellom peptidbindinger i polypeptid -ryggraden . Hver aminosyre i et protein har karakteristiske vinkler mellom de enkelte atomene i ryggraden ( dihedralvinkel ). Vinkelen (N-terminal) foran karbonatomet med sidekjeden til en aminosyre omtales som φ-vinkelen, den neste som ψ-vinkelen. Disse kan nummereres og plottes mot hverandre i et Ramachandran -tomt for å vise sekundære strukturer. Alternativt kan en Janin -tomt brukes.
  • Den tertiære strukturen er det romlige arrangementet av polypeptidkjeden som er overordnet den sekundære strukturen. Det bestemmes av kreftene og bindingene mellom restene (dvs. sidekjedene) av aminosyrene . Bindingskreftene som stabiliserer denne tredimensjonale strukturen er for eksempel disulfidbroer ( kovalente bindinger mellom svovelatomer i to cysteinrester ) eller fremfor alt ikke-kovalente interaksjoner som de nevnte hydrogenbindinger . I tillegg spiller hydrofobe , ioniske og van der Waals -krefter en viktig rolle. Det er gjennom disse kreftene og bindingene at proteinet fortsetter å brette seg.
  • For å kunne fungere må mange proteiner samles til et proteinkompleks , den såkalte kvartære strukturen . Dette kan enten være en samling av forskjellige proteiner eller en sammenslutning av to eller flere polypeptidkjeder som har kommet ut av en enkelt polypeptidkjede, forløperproteinet (Engl. Precursor) (jf. Insulin ). Pre- (med signal- eller aktiveringssekvenser som fortsatt skal proteolyseres) og preproproteiner (med signal- og aktiveringssekvenser som ikke skal proteolyseres) omtales som forløperproteiner. De enkelte proteiner er ofte knyttet til hverandre ved hydrogenbindinger og saltbroer, men også ved kovalente bindinger. De enkelte underenhetene til et slikt kompleks kalles protomerer . Noen protomerer kan også fungere som uavhengige proteiner, men mange oppnår bare funksjonaliteten i komplekser. Immunoglobuliner ( antistoffer ), der to identiske tunge og to identiske lette proteiner er forbundet med totalt fire disulfidbroer for å danne et funksjonelt antistoff, kan tjene som et eksempel på komplekser som består av flere proteiner.
  • Noen proteiner er ordnet i en "overbygning" eller "overbygning" som går utover den kvartære strukturen, men som også er molekylært forhåndsbestemt, for eksempel kollagen i kollagenfibrillen eller aktin , myosin og titin i sarkomeren .

Inndelingen i primær til kvaternær struktur gjør det lettere å forstå og beskrive folding av proteiner. Under fysiologiske forhold utfolder en definert primærstruktur seg til en bestemt tertiær struktur. Med andre ord: innholdet av informasjon som allerede finnes i den primære strukturen som en lineær aminosyresekvens uttrykkes i form av en spesifikk tredimensjonal proteinstruktur.

For denne foldingen av polypeptidkjeden til den karakteristiske tredimensjonale formen til det native proteinet, kreves imidlertid spesielle miljøforhold - for eksempel et vandig medium, en pH -verdi i et visst smalt område, en temperatur innenfor visse grenser. De oppfylles i miljøet i cellen i membranen . Likevel ville mange komplekse proteiner ikke spontant brette seg inn i strukturen som er funksjonell i cellen, men i stedet trenge brettehjelpemidler, såkalte chaperones . Chaperonene binder seg til nydannede ( gryende ) polypeptider - eller denaturerte eller skadede aminosyrekjeder - og hjelper dem med å oppnå en fysiologisk funksjonell struktur mens de bruker kjemisk energi.

Klassifisering av proteiner

Proteiner kan deles inn i to hovedgrupper i henhold til deres ytre form:

  • de kuleproteiner hvis tertiære eller kvartære struktur eller sfæriske omtrent ser ut som pæreformede og som vanligvis er godt oppløselige i vann- eller saltløsninger (for eksempel proteinet av albumen , kalt OV- albumin ),
  • fibrillære proteiner , som har en trådlignende eller fibrøs struktur, er stort sett uløselige og tilhører de bærende og strukturelle stoffene (for eksempel keratinene i håret og neglene, kollagen , aktin og myosin for muskelsammentrekning ).

Videre klassifiseres proteiner i henhold til deres sammensetning, f.eks. B. med konjugerte proteiner . En klassifisering etter funksjon er også mulig, f.eks. B. Strukturelle proteiner .

Molekylær form Ikke-proteindel
Globulære proteiner Fibrillære proteiner
Albuminer Kollagen Glykoproteiner
Globuliner Elastin Nukleoproteiner
Histoner keratin Kromoproteiner
Protamin Fibrinogen Fosfoproteiner
Prolaminer Myosin Lipoproteiner

Proteinoverflate

Overflaten på proteinet 1EFN, hvis ryggrad er vist på bildet ovenfor (laget med BALLView).
Trypsinhemmer fra storfe uten hydrogenatomer, vist som en wireframe -overflate (laget med BALLView).

Enkelt sett er representativ for den komplekse proteinstrukturen ofte ryggraden (ryggraden) kartlagt proteinet (f.eks. Som bilder ovenfor til høyre). For å forstå funksjonen er imidlertid overflaten av proteinet av stor betydning. Siden aminosyrernes sidekjeder stikker ut i rommet fra ryggraden, gir de også et avgjørende bidrag til strukturen: Ryggradens forløp bestemmer den generelle tredimensjonale strukturen, men overflatens konturer og de biokjemiske egenskapene til protein bestemmes av sidekjedene.

3D illustrasjon

Eksempler på proteinstrukturer fra PDB

For en bedre forståelse av struktur og funksjon, er det viktig å vise den romlige formen til proteiner ved bruk av passende grafikkprogrammer.

Det vanligste filformatet for protein -atomposisjonsdata er PDB -formatet til den fritt tilgjengelige Proteindatabanken . En PDB-fil inneholder linje-for-linje-oppføringer for hvert atom i proteinet, sortert etter aminosyresekvens; i det enkleste tilfellet er dette typen atom og kartesiske koordinater. Det er derfor et systemuavhengig vanlig tekstformat. På grunnlag av denne filen, z. B. 3D -strukturen kan vises i Jmol . Hvis den naturlige 3D -strukturen ennå ikke er bestemt, kan bare forutsigelsen av proteinstrukturen hjelpe.

Proteinkjemi

rengjøring

Rensing og berikelse av proteiner fra biologisk materiale er et viktig trinn i den biokjemiske identifiseringen og karakteriseringen av nylig oppdagede proteiner.

Innen bioteknologi, og spesielt med rekombinante proteiner , er reproduserbar, forsiktig proteinrensing - stort sett i stor skala - en viktig forutsetning for bruk av disse proteinene i diagnostikk eller terapi .

Kvantitative bevis

Følgende verifikasjoner, som ikke representerer absolutte målinger og alle har sine begrensninger (f.eks. Feil målinger på grunn av forstyrrende stoffer, referanse til et bestemt standardprotein , etc.), brukes til å kvantifisere proteiner:

ID

En rekke metoder kan brukes for å bevise identiteten til et protein. Indirekte bevis kan også gis via andre eiendommer enn hovedstrukturen, som imidlertid følger av det, f.eks. B. om tilstedeværelsen av dets funksjon ( enzymkinetikk ) i prøvebeholderen eller på immunologiske egenskaper som blant annet brukes i en Western blot .

Denaturering

Den sekundære og tertiære strukturen og dermed også den kvartære strukturen til proteiner kan endres gjennom kjemiske påvirkninger som syrer , salter eller organiske løsningsmidler , samt fysiske effekter som høye eller lave temperaturer eller trykk, uten sekvensen av aminosyrer (primærstruktur ) Endringer. Denne prosessen kalles denaturering og er vanligvis irreversibel, noe som betyr at den opprinnelige tredimensjonale romlige strukturen ikke kan gjenopprettes uten hjelp. Det mest kjente eksemplet på dette er eggehviten i hønseegg, som størkner når den tilberedes fordi proteinets molekylers romlige struktur har endret seg. Den opprinnelige flytende tilstanden kan ikke lenger gjenopprettes.

Å gjenopprette det denaturerte proteinet til dets opprinnelige tilstand kalles renaturering.

Stekt egg - når det utsettes for varme, blir proteiner i eggehviter til denaturert eggehvite

Med kontroll over brannen kunne folk også lage mat, noe som ikke minst betyr at mat kan tilberedes lettere og enklere. Denaturering ved oppvarming endrer de fysiske og fysiologiske egenskapene til proteiner, for eksempel stekte egg, som endres av varmen i pannen. Selv veldig høy feber kan denaturere kroppens egne proteiner over en viss temperatur. Disse proteinene kan da ikke lenger oppfylle sine oppgaver i organismen, noe som kan være livstruende for mennesker.

For eksempel denaturerer noen røde blodcelleproteiner allerede ved 42 ° C. Den regulerte feberstigningen forblir derfor under slike temperaturer. Økningen i kroppstemperatur under feber betyr en akselerasjon av de metabolske prosessene (se RGT -regelen ) og lar dermed immunsystemet reagere raskere. Denne feberen genereres av kroppen selv (se pyrogen ) for bedre å kunne forsvare seg mot invaderende patogener eller fremmedlegemer (se også antigen ). Mange av de fremmede proteiner denaturerer allerede ved lavere temperaturer enn kroppens egne.

Hydrolyse og oksidasjon

Fragmentene som følge av hydrolytisk spaltning av proteinkjedene ( proteolyse ) er en blanding av peptider og aminosyrer ; Hvis disse dannes under den katalytiske effekten av pepsin , kalles de pepton , i tilfelle trypsin, trypton .

Proteiner kan oksideres av reaktive oksygenarter . Denne prosessen kalles proteinoksidasjon og spiller en viktig rolle i aldring og en rekke patologiske prosesser. Oksidasjonen kan bety et omfattende tap av funksjon og føre til akkumulering av degenererte proteiner i cellen. [10]

Biologiske funksjoner

Proteiner kan ha følgende helt spesielle funksjoner i organismen :

Mutasjoner i et bestemt gen kan potensielt forårsake endringer i strukturen til det tilsvarende proteinet, som kan ha følgende effekter på funksjonen:

  • Mutasjonen forårsaker tap av proteinfunksjon; Slike feil, noen ganger med fullstendig tap av proteinaktivitet, er grunnlaget for mange arvelige sykdommer .
  • Mutasjonen får et enzym til å øke enzymaktiviteten. Dette kan ha gunstige effekter eller også føre til en arvelig sykdom.
  • Til tross for mutasjonen beholdes proteinets funksjon. Dette er kjent som en stille mutasjon.
  • Mutasjonen forårsaker en funksjonell endring som er gunstig for cellen, organet eller organismen. Et eksempel kan være et transmembranprotein som er foran mutasjonen bare i en posisjon til stoffwechselbaren metabolitter tar A så vel som metabolitten B kan legges til etter den justerbare mutasjonen og z derved. B. øker matmangfoldet.

Protein i maten

Proteinbehov

Proteiner oppfyller mange oppgaver i menneskekroppen og er viktige for alle organfunksjoner, spesielt for helbredelse av sår og sykdommer. For å bygge opp, vedlikeholde og fornye kroppsceller trenger mennesker mat som inneholder protein. I forhold til kroppsvekt (KG) er behovet størst i vekstfasene i begynnelsen av livet.

I den første måneden av livet skal babyen innta en daglig mengde protein på rundt 2,5 gram per kilo kroppsvekt (g / kg kroppsvekt); mot slutten av det første leveåret, rundt 1,3 g / kg kropp vekten er tilstrekkelig. [11] Fra toårsalderen anbefaler German Nutrition Society aldersavhengige referanseverdier mellom 1,0 og 0,8 g / kg for daglig inntak av protein med mat. Hos små barn (1,0) er kravet høyere enn hos eldre barn og ungdom (0,9), hos yngre voksne (0,8) lavere enn hos de over 65 år (estimert 1,0) - i hvert tilfelle basert på normalvekt, ikke faktisk kroppsvekt. Overvektige trenger ikke mer enn mennesker med normal vekt. I kontrast er behovet for gravide rundt 20% høyere (1,0), og for ammende kvinner er det enda høyere (1,2). [11] Det er imidlertid en oversiktsartikkel fra 2010, som også ble tatt i betraktning i en rapport fra en ekspertkommisjon fra Food and Agriculture Organization of the United Nations (2013), [12] som beskriver det daglige proteinbehovet for gjennomsnittlige voksne med (0,91–1,2) priser betydelig høyere. [13] I følge DGE øker ikke behovet for protein med fysisk aktivitet. [14] Nyreskader på grunn av økt proteinforbruk har blitt tilbakevist flere ganger i langtidsstudier. [15]

Proteinet som inntas med mat fordøyes i mage og tarm, brytes ned i mindre komponenter og brytes ned i byggesteiner. Celler i tarmslimhinnen resorberer disse og frigjør de enkelte aminosyrene i ( portal ) blodstrømmen som fører til leveren. Den menneskelige organismen kan ikke produsere noen av aminosyrene selv, men trenger dem som en byggestein for sine egne proteiner. Protein i dietten må derfor være tilstrekkelig til å dekke behovet for hver av disse uunnværlige ( essensielle ) aminosyrene.

Proteinmangel

Mangel på protein kan forårsake en rekke symptomer . Vedvarende proteinmangel fører til marasmus , kwashiorkor eller begge deler og til slutt død.

En proteinmangel forekommer svært sjelden i industriland og bare med ekstremt lavproteinholdige dietter. Den gjennomsnittlige tyske blandede dietten inneholder 100 gram protein per dag, mer enn nok protein. Selv om proteinpulver blir annonsert som anbefalt for amatøridrettsutøvere, dekker "vårt normale kosthold [...] også proteinbehovet til idrettsutøvere", som det fremgår av en rapport fra ernæringsdepartementet i Baden-Württemberg. [16]

Proteinkilder

Bønner, en proteinrik belgfrukter
Soyabønne - moden belgfrukter

Høyproteinmat (i alfabetisk rekkefølge) er:

En annen proteinkilde er quinoa -planten, som i tillegg til det høye proteininnholdet (rundt 14 g per 100 g) inneholder alle 9 essensielle aminosyrer. [17] Den tidligere FNs generalsekretær Ban Ki-moon var klar over betydningen som matkilde, og erklærte 2013 for å være quinoaåret, ettersom det burde tjene som en viktig matkilde, spesielt i tider med klimaendringer, og bekjempe sult i utviklingsland.

Helseaspekter

Så langt har fokuset først og fremst vært på mengden proteiner, men forskning fokuserer i økende grad på proteinkilden og deres helseeffekter. [18] I dag, fra et helsemessig synspunkt, anbefales økt forbruk av vegetabilske proteinkilder. [19]

En studie fra 2016 viser at forbruket av vegetabilske proteinkilder førte til lavere dødelighet , mens animalsk protein førte til økt dødelighet på grunn av hjerte- og karsykdommer. [20]

En studie fra 2021 bekrefter dette resultatet. I den var vegetabilske proteinkilder assosiert med både lavere total dødelighet og lavere dødelighet på grunn av demens og kardiovaskulære sykdommer. Animalsk protein som bearbeidet rødt kjøtt og egg, derimot, var forbundet med høyere total dødelighet. [21]

Wertigkeit von Proteinen

Der Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score (PDCAAS) wird von der Ernährungs- und Landwirtschaftsorganisation der Vereinten Nationen (FAO/WHO) und der US Food and Drug Administration als „die beste Methode“ zur Bestimmung der Proteinqualität angenommen. [22] [23] Die Kennzahl berücksichtigt sowohl die Aminosäuren zusammensetzung als auch die Verdaulichkeit dieser. Besondere Bedeutung kommt hierbei dem Gehalt an essentiellen Aminosäuren zu. Darüber hinaus gibt es das ältere und mittlerweile überholte Konzept der biologischen Wertigkeit . 2013 hat die FAO außerdem den Digestible Indispensable Amino Acid Score (DIAAS) als Bewertungsmethode zur Bestimmung der Proteinqualität ins Spiel gebracht. [24] [25] [26] Hauptunterschied ist, dass beim DIAAS die echte ileale Verdaulichkeit gemessen wird. Der DIAAS wird grundsätzlich nicht gekürzt und kann auch Werte über 100 % annehmen. Nur bei der Betrachtung der gesamten Proteinzufuhr, unabhängig davon, ob es sich um eine Mischkost oder um ein einzelnes Nahrungsmittel, wie beispielsweise Säuglingsnahrung, handelt, muss der DIAAS auf 100 % gekürzt werden. [27]

Wirtschaftliche Bedeutung

Die Gesamtmenge der als nachwachsende Rohstoffe in der stofflichen Nutzung verwendeten Proteine wird für Deutschland im Regelfall mit etwa 55.000 t pro Jahr angegeben. [28] Genaue Angaben über die Herkunft dieser Proteine gibt es nicht, es ist jedoch anzunehmen, dass sie zu einem großen Teil tierischer Herkunft sind.

Der Großteil pflanzlicher Proteine wird für die Futtermittelindustrie aufgewendet, so die als Nebenprodukte bei der Pflanzenölpressung und -extraktion anfallenden Preßrückstände (z. B. Raps- und Sojakuchen , Extraktionsschrot ) und Nebenprodukte der Gewinnung von Stärke aus Getreide . Pflanzen, die zur Hauptnutzung als Proteinpflanzen angebaut werden, wie bspw. Lupine , Eiweißerbse und Ackerbohne , haben nur eine geringe Bedeutung [29] – die Gesamtfläche für den Anbau dieser Pflanzen als nachwachsende Rohstoffe in Deutschland liegt bei etwa 30 ha pro Jahr. [30] Etwa 1.000 t Weizenproteine finden jährlich Einsatz in der chemischen Industrie.

Von zentraler Bedeutung für die chemisch-technische und biotechnologische Industrie sind dagegen tierische Proteine. Dabei spielt vor allem die Gelatine eine zentrale Rolle, die in Europa vor allem aus Rinderspalt , Schweineschwarten sowie Knochen von Rindern und Schweinen gewonnen wird. In Deutschland werden jährlich etwa 32.000 t Gelatine in Speisequalität hergestellt, die europäische Gesamtproduktion beträgt 120.000 t (70 % Schweineschwarten, 18 % Knochen, 10 % Rinderspalt, 2 % Sonstige). [31] [32] Verwendet werden in Deutschland etwa 90.000 t, wobei 2/3 im Ernährungsbereich und von dem Rest etwa die Hälfte für den Futtermittelbereich aufgewendet werden. Etwa 15.000 t werden in der chemischen und pharmazeutischen Industrie verwendet. Dabei finden sich die Haupteinsatzbereiche in der Pharmaindustrie , mit Umhüllungen von Tabletten und Vitaminpräparaten (Hart- und Weichkapseln) sowie Gelatinezäpfchen. Außerdem wird Gelatine für blutstillende Schwämmchen sowie als Blutplasma ersatz eingesetzt. In der analogen Fotografie stellt Gelatine die Basis für die fotoempfindlichen Schichten auf dem Film und dem Fotopapier dar. Auch moderne Druckerpapiere zum Ausdrucken von Farbbildern sind mit Gelatine beschichtet. [32]

Neben Gelatine stellt Casein eine wichtige Proteinquelle für die chemische Industrie dar. Das aus Milcheiweiß gewonnene Protein wird vor allem als Beschichtungsmaterial für Glanzpapiere sowie als Zusatz für Streichfarben verwendet (ca. 1–2 % je nach Hersteller). Zudem findet es Verwendung als Etikettenkleber auf Glasflaschen. Jährlich werden in Deutschland etwa 8.000 bis 10.000 t Casein eingesetzt.

Die Nutzung von Proteinen aus Blutmehl zur Herstellung von bio-basierten Kunststoffen (z. B. Pflanztöpfe) befindet sich noch in der Entwicklung, ebenso ein Verfahren zur biotechnologischen Herstellung von Fasern aus Seidenproteinen zur Verarbeitung in Schäumen, Vliesstoffen oder Folien. [33] [34] [35]

Etwa 6.000 bis 7.000 t Proteine sind Autolyseprodukte aus Hefen ( Hefeextrakte ). Diese finden Anwendung vor allem in der Pharmazeutischen Industrie und der Nahrungsmittelindustrie sowie in der Biotechnologischen Industrie als Nährlösung für Mikroorganismen.

Gewinnung von pflanzlichen Proteinen

Pflanzliche Proteine können aus Soja, Erbsen, Lupinen oder Raps gewonnen werden. Hierfür muss das Protein aus der Pflanze isoliert werden: Die Flocken oder Mehl werden mit Wasser versetzt und angemaischt . Die proteinarmen Fasern und Feststoffe werden im nächsten Schritt mit Hilfe von Industriezentrifugen von der proteinreichen Lösung abgetrennt. Dann folgt die sogenannte Ausfällung . Hier wird der pH-Wert der proteinreichen Lösung auf den isoelektrischen Punkt eingestellt. Dadurch setzen sich die Proteinpartikel ab. Diese werden dann wiederum mittels Zentrifugen von der Lauge abgetrennt. Um alle Bestandteile der Mutterlauge aus dem ausgefällten und abgetrennten Protein zu entfernen, wird das Protein erneut mit Wasser versetzt und wieder mit Hilfe der Zentrifugalkraft abgetrennt. [36] [37]

Industrielle Nutzung neuer Proteinquellen

Als vollwertigen Ersatz des proteinreichen Fischmehls durch Protein aus Fliegenlarvenmehl züchtet ein Unternehmen auf dem agrarwissenschaftlichen Gelände der Universität Stellenbosch in Elsenburg (Südafrika) millionenfach Stubenfliegen ( Musca domestica ) heran. Aus einem Kilogramm Fliegeneier können in nur 72 Stunden ungefähr 380 bis 420 Kilogramm Protein entstehen.

Bei entsprechender Großproduktion könnte ein großer Teil der weltweiten Fischmehlproduktion eingespart und die Weltmeere vom industriellen Fischfang entlastet werden. Noch 2012 will das Unternehmen „Agriprotein“ in die Massenherstellung gehen. [38] Täglich werden 65 t Blut aus herkömmlichen Schlachtereien benötigt, um 100 t Fliegenlarven innerhalb eines Zeitraumes von ca. 3 Tagen auf eine Länge von jeweils rund 12 mm heranzuziehen. Im Wege der Trocknung, Vermahlung zu Madenmehl und anschließenden Pelletierung können so täglich 20 t des Proteinprodukts gewonnen werden. [39] Eine weitere Pilotanlage in Deutschland wird von der deutschen Regierung mit 50 % gefördert. [39] Das Unternehmen hat 2012 den People and Environment Achievement Award erhalten. [38] [40] [41] [42] [43]

Herstellung und Optimierung rekombinanter Proteine

Die Herstellung rekombinanter Proteine mit genau festgelegter Aminosäuresequenz und möglicherweise weiteren Veränderungen (z. B. eine Glykosylierung ) geschieht sowohl im Labor als auch großtechnisch entweder durch Peptidsynthese oder biotechnologisch durch Überexpression in verschiedenen Organismen und folgender Proteinreinigung .

Im Zuge des Protein-Engineerings können Eigenschaften des gewünschten Proteins gezielt (über das Proteindesign ) oder zufällig (über eine gerichtete Evolution ) verändert werden. Prinzipiell können industriell dieselben Verfahren angewandt werden wie im Labor, jedoch ist die Verwendung von Nutzpflanzen durch Pharming am besten für die großtechnische Nutzung geeignet, bei der mit Bioreaktoren in Reinräumen gearbeitet wird. Um die geeigneten Organismen zu erhalten, werden gentechnische Methoden eingesetzt.

Die technische Produktion nativer Proteine findet weltweit hauptsächlich in der Pharmazie ( Biopharmazeutika ) und zur industriellen Verwendung von Enzymen als Waschmittelzusätze ( Proteasen , Lipasen , Amylasen und Cellulasen ) oder in der Milchverarbeitung ( Lactasen ) statt. Proteine für die Nahrungsmittelindustrie müssen nicht notwendigerweise in nativer Form hergestellt werden, da eine biologische Aktivität nicht immer erforderlich ist, z. B. bei Käse oder Tofu.

Bedeutung für die Archäologie

Insbesondere mit Hilfe verbesserter Methoden der Massenspektrometrie ist es heute möglich, Proteine oder Teile von Proteinen aus archäologischen und paläontologischen Funden zu analysieren. Aus der Rekonstruktion „ fossiler “ Proteine kann zudem auf die sie codierenden Gene und damit auf den Bau der aDNA zurückgeschlossen werden. [44]

Trivia

„Seidenglanz-Proteine“, die als Zusatz für Haarwaschmittel für Menschen und zur Fellpflege für Tiere beworben werden (um vorgeblich Glanz zu erzeugen), werden aus den Resten von Puppen der Seidenraupen , nach Ablösung der diese umhüllenden Seidenfäden , hergestellt.

Im Februar 2020 berichteten Wissenschaftler den Fund eines Protein „Hemolithin“ im Inneren des 1990 gefundenen Meteoriten „Acfer 086“. Proteine sind essentielle Bauteile für die Entstehung von Leben . Falls ihre kontroverse Studie im Peer-Review bestätigt wird, könnte dies die Panspermie -Hypothese stützen. Das Protein könnte in protoplanetarem oder interstellarem Gas entstanden sein. [45] [46] [47]

Siehe auch

Literatur

Weblinks

Commons : Proteinstrukturen – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien
Wiktionary: Protein – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen
  • Peptide, Polypeptide (Proteine)
  • Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen, …)
  • Human Protein Atlas – der Atlas enthält über 1 Million von Pathologen zertifizierte Abbildungen und gibt Auskunft über die Lokalisation und Expression von Proteinen in humanem Normal- und Tumorgewebe
  • Proteopedia – Proteopedia ist eine interaktive 3D-Enzyklopädie über Proteine und andere Biomoleküle im Wikipedia-Format (englisch)
  • UniProt enthält Aminosäuresequenzen von und selektive Informationen zu natürlich vorkommenden Proteinen

Einzelnachweise

  1. Neil A. Campbell: Biologie . Hrsg.: Jürgen Markl. 1., korrigierter Nachdruck Auflage. Spektrum, Heidelberg/ Berlin/ Oxford 1998, ISBN 3-8274-0032-5 , S.   80 (englisch: Biology . 1996.).
  2. GJ Mulder: Ueber die Zusammensetzung einiger thierischer Substanzen . In: Journal für praktische Chemie . Band   16 , 1839, S.   129–152 ( Digitalisat ).
  3. Duden – Deutsches Universalwörterbuch. 4. Auflage. Mannheim 2001.
  4. Theodor Wieland: History of Peptide Chemistry, in: Bernd Gutte (Hrsg.), Peptides, Academic Press 1995, S. 2
  5. International Human Genome Sequencing Consortium: Finishing the euchromatic sequence of the human genome . In: Nature . Band   431 , Nr.   7011 , 2004, S.   931–945 , doi : 10.1038/nature03001 , PMID 15496913 .
  6. International Human Genome Sequencing Consortium: Initial sequencing and analysis of the human genome . In: Nature . Band   409 , Nr.   6822 , 2001, S.   860–921 , doi : 10.1038/35057062 , PMID 11237011 .
  7. P. Kapranov ua: Examples of the complex architecture of the human transcriptome revealed by RACE and high-density tiling arrays . In: Genome Research . Band   15 , Nr.   7 , 2005, S.   987–997 , PMID 15998911 .
  8. JL Rupert: Genomics and environmental hypoxia: what (and how) we can learn from the transcriptome . In: High Alt Med Biol . Band   9 , Nr.   2 , 2008, S.   115–122 , PMID 18578642 .
  9. E. Pennisi: Genomics. DNA study forces rethink of what it means to be a gene . In: Science . Band   15 , Nr.   316 , 2007, S.   1556–1557 , PMID 17569836 .
  10. ER Stadtman, RL Levine: Chemical modification of proteins by reactive oxygen species. In: I. Dalle-Donne, A. Scaloni, A. Butterfield (Hrsg.): Redox Proteomics: From Protein Modifications To Cellular Dysfunction And Diseases. (= Wiley-Interscience Series on Mass Spectrometry ). 2006, ISBN 0-471-72345-2 .
  11. a b DGE : Referenzwerte Protein , abgerufen am 7. Oktober 2017.
  12. Dietary protein quality evaluation in human nutrition. Report of an FAQ Expert Consultation. In: FAO (Hrsg.): FAO food and nutrition paper. Band 92, Rom 2013, S. 1–66, PMID 26369006 , ISBN 978-92-5-107417-6 .
  13. R. Elango, MA Humayun, RO Ball, PB Pencharz: Evidence that protein requirements have been significantly underestimated. In: Current opinion in clinical nutrition and metabolic care. Band 13, Nummer 1, Januar 2010, S. 52–57, doi:10.1097/MCO.0b013e328332f9b7 , PMID 19841581 (Review).
  14. DGE : Reference Values for Nutrient Intake ( Memento vom 15. September 2009 im Internet Archive ), Umschau/ Braus, Frankfurt am Main 2000, ISBN 3-8295-7114-3 , S. 31.
  15. Can eating too much protein be bad for you? 26. August 2019, abgerufen am 29. Januar 2020 (englisch).
  16. zit. nach Cornelia Pfaff: Sporternährung: Was ist dran an Eiweißpulver, L-Carnitin und Co? 19. Oktober 2002, abgerufen am 9. Dezember 2019 .
  17. Vegane Protein-Quellen in Lebensmitteln. 5. Oktober 2017, abgerufen am 19. Januar 2018 .
  18. Sun Yangbo, Liu Buyun, Snetselaar Linda G., Wallace Robert B., Shadyab Aladdin H.: Association of Major Dietary Protein Sources With All‐Cause and Cause‐Specific Mortality: Prospective Cohort Study . In: Journal of the American Heart Association . Band   0 , Nr.   0 , S.   e015553 , doi : 10.1161/JAHA.119.015553 ( ahajournals.org [abgerufen am 28. Februar 2021]).
  19. Harvard TH Chang School of Public Health: Protein. 18. September 2012, abgerufen am 28. Februar 2021 (amerikanisches Englisch).
  20. Mingyang Song, Teresa T. Fung, Frank B. Hu, Walter C. Willett, Valter D. Longo: Association of Animal and Plant Protein Intake With All-Cause and Cause-Specific Mortality . In: JAMA Internal Medicine . Band   176 , Nr.   10 , 1. Oktober 2016, ISSN 2168-6106 , S.   1453 , doi : 10.1001/jamainternmed.2016.4182 ( jamanetwork.com [abgerufen am 28. Februar 2021]).
  21. Sun Yangbo, Liu Buyun, Snetselaar Linda G., Wallace Robert B., Shadyab Aladdin H.: Association of Major Dietary Protein Sources With All‐Cause and Cause‐Specific Mortality: Prospective Cohort Study . In: Journal of the American Heart Association . Band   0 , Nr.   0 , S.   e015553 , doi : 10.1161/JAHA.119.015553 ( ahajournals.org [abgerufen am 28. Februar 2021]).
  22. Protein and amino acid requirements in human nutrition. Report of a joint FAO/WHO/UNU expert consultation (WHO Technical Report Series 935) . Weltgesundheitsorganisation , 2007, ISBN 92-4120935-6 ( Volltext [PDF]).
  23. Gertjan Schaafsma: The Protein Digestibility–Corrected Amino Acid Score . In: The Journal of Nutrition . Band   130 , Nr.   7 , 2000, S.   1865S–1867S , doi : 10.1093/jn/130.7.1865S (freier Volltext).
  24. CP Marinangeli, JD House: Potential impact of the digestible indispensable amino acid score as a measure of protein quality on dietary regulations and health. In: Nutrition reviews. Band 75, Nummer 8, August 2017, S. 658–667, doi:10.1093/nutrit/nux025 , PMID 28969364 , PMC 5914309 (freier Volltext) (Review).
  25. RR Wolfe, SM Rutherfurd, IY Kim, PJ Moughan: Protein quality as determined by the Digestible Indispensable Amino Acid Score: evaluation of factors underlying the calculation. In: Nutrition reviews. Band 74, Nr 9, 2016, S. 584–599, doi:10.1093/nutrit/nuw022 , PMID 27452871 (Review).
  26. SM Phillips: The impact of protein quality on the promotion of resistance exercise-induced changes in muscle mass. In: Nutrition & metabolism. Band 13, 2016, S. 64, doi:10.1186/s12986-016-0124-8 , PMID 27708684 , PMC 5041535 (freier Volltext) (Review).
  27. Bedeutung, Definition und Berechnung des DIAAS´ Wissenschaftlicher Bericht zur Biologischen Wertigkeit in deutscher Sprache - DIAAS. Abgerufen am 24. August 2020.
  28. Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe e. V. (Hrsg.): Daten und Fakten zu nachwachsenden Rohstoffen. Gülzow 2006, S. 57. ( PDF-Download ).
  29. Ralf Pude, Barbara Wenig: Pflanzen für die Industrie. Pflanzen, Rohstoffe, Produkte. Fachagentur Nachwachsende Rohstoffe e. V., Gülzow 2005, S. 11. ( PDF-Download ).
  30. Dominik Vogt, Christian Gahle, Michael Karus: Erstellung eines Überblicks zu Marktsituation und Trends zur stofflichen Nutzung nachwachsender Rohstoffe (NR) in Nordrhein-Westfalen. nova-Institut GmbH, Hürth 2005.
  31. K. Rappold: Gelatine – Ein natürliches Nahrungsmittel. In: bmi aktuell. 1/2004, Hrsg. Informationszentrale für Backmittel und Backgrundstoffe zur Herstellung von Brot und Feinen Backwaren e. V.
  32. a b Homepage Gelatine Manufacturers of Europe ( Memento des Originals vom 9. Januar 2016 im Internet Archive ) Info: Der Archivlink wurde automatisch eingesetzt und noch nicht geprüft. Bitte prüfe Original- und Archivlink gemäß Anleitung und entferne dann diesen Hinweis. @1 @2 Vorlage:Webachiv/IABot/www.gelatine.de , Abgerufen 18. September 2008.
  33. Johann Verbeek, Lisa van den Berg: Proteinous Bioplastics from Bloodmeal. In: bioplastics magazine. Nr. 5, 2008, S. 30.
  34. Casparus JR Verbeek, Lisa E. van den Berg: Development of Proteinous Bioplastics Using Bloodmeal . In: Journal of Polymers and the Environment . Band   19 , Nr.   1 , 2010, S.   1–10 , doi : 10.1007/s10924-010-0232-x (freier Volltext).
  35. Matthias Geuder: Biopolymere – Rohstoffe, Technologien, Anwendungen. In: Biowerkstoff-Report. Okt./Nov./Dez. 2008, S. 46. (PDF; 5,2 MB).
  36. Flottweg Industriezentrifugen für pflanzliche und tierische Proteine. Abgerufen am 22. Mai 2017 .
  37. Flottweg SE – EXTRAKTION VON SOJAPROTEIN-ISOLAT .
  38. a b Claus Stäcker: Die Herren der Fliegen ( Memento vom 24. Februar 2013 im Internet Archive ). In: tagesschau.de .
  39. Rob Fletcher: Fishmeal replacement scoops major award. In: fishnewseu.com. Fish News EU, abgerufen am 3. Februar 2016 .
  40. Maggots are Turf over Surf animal feed alternative . In: Reuters . 16. März 2012 ( reuters.com ).
  41. PEA Award winners 2012 ( Memento vom 4. Februar 2013 im Internet Archive ).
  42. Claudia Bröll: Nachhaltige Geschäftsidee Made in South Africa . In: Frankfurter Allgemeine Zeitung . 15. August 2012 ( faz.net ).
  43. Jessica Hendy: Ancient protein analysis in archaeology. In: Science Advances. Band 7, Nr. 3, 2021, eabb9314, doi:10.1126/sciadv.abb9314 .
  44. Michelle Starr: Scientists Claim to Have Found The First Known Extraterrestrial Protein in a Meteorite . In: ScienceAlert.com , 2. März 2020.  
  45. Protein discovered inside a meteorite , Phys.org. 3. März 2020. Abgerufen am 4. März 2020.  
  46. https://arxiv.org/abs/2002.11688